生物分子的能力，如我們的DNA，自我復制是生命的基礎。自我復制是一個(gè)過(guò)程，經(jīng)常涉及復雜的細胞機制。然而，某些蛋白質(zhì)在沒(méi)有任何額外援助的情況下能復制，例如小的，致病蛋白纖維——原纖維——參與神經(jīng)退行性疾病，包括阿爾茨海默氏癥和帕金森氏癥。

　　這些纖維，稱(chēng)為淀粉樣蛋白，相互交織，相互糾纏，造成所謂的“斑塊”，是在阿爾茨海默氏癥患者的大腦中發(fā)現的。自發(fā)形成的第一個(gè)淀粉樣纖維是非常緩慢的，通常需要幾十年，這可以解釋為什么阿爾茨海默氏病通常是在人們的晚年影響他們的一種疾病。然而，一旦第一個(gè)纖維形成，他們開(kāi)始自我復制以及迅速的自我傳播，最終使得疾病的控制極端具有挑戰性。

　　盡管它很重要，蛋白質(zhì)纖維如何在沒(méi)有任何額外機制的援助下自我復制的基本機制任然不是很清楚。在今天發(fā)表在自然物理學(xué)雜志上的一項研究中，一個(gè)由劍橋大學(xué)化學(xué)系的研究人員領(lǐng)導的研究小組利用強大的計算機模擬和實(shí)驗室實(shí)驗相結合的方法，確認蛋白質(zhì)原纖維自我復制的必要條件。

　　研究人員發(fā)現，纖維的自我復制的看似復雜的過(guò)程實(shí)際上是被一個(gè)簡(jiǎn)單的物理機制所操控：正常的蛋白質(zhì)在現有纖維表面的積聚。

　　研究人員使用了一種被稱(chēng)為β-淀粉樣蛋白的分子，形成在阿爾茨海默病患者的大腦中發(fā)現的淀粉樣蛋白斑塊的主要成分。他們發(fā)現了在現有的纖維上沉積的正常的蛋白質(zhì)的量之間的以及纖維自我復制速率之間的聯(lián)系。換句話(huà)說(shuō)，淀粉樣蛋白纖為集聚的蛋白質(zhì)越大，斑塊自我復制的速率越快。

　　他們還發(fā)現，作為一個(gè)原則的證明，通過(guò)改變健康的蛋白質(zhì)和纖維表面如何相互作用的，它可以控制纖維的自我復制。

　　Andela Saric博士，這項研究的第一作者，表示：“淀粉樣斑塊形成的奧秘之一是，在淀粉樣斑塊的漫長(cháng)，緩慢的形成過(guò)程后，他們的進(jìn)展的速度如何變得更快的。我們已發(fā)現，事實(shí)上，導致系統催化自身活動(dòng)的因素，此因素使這個(gè)過(guò)程成為一個(gè)失控的過(guò)程。 但這一發(fā)現表明，如果我們能夠控制在原纖維上正常的蛋白質(zhì)的建立，我們可能會(huì )限制斑塊的聚集和傳播  ?！?/span>

　　Saric博士還認為，這一發(fā)現可能在納米技術(shù)領(lǐng)域成為極大興趣?！霸诩{米材料的制備中取得高效的自復制是納米技術(shù)中的一個(gè)未完成的目標之一。這正是我們所觀(guān)察在這些纖維之間的發(fā)生-如果我們能夠從這個(gè)過(guò)程中學(xué)習自我復制的設計規則，我們可能能夠實(shí)現這一目標。 ”